1.1 Metabolismo del nitrógeno
Las plantas superiores son organismos autototrofos capases de sintetizar sus componentes moleculares orgánicos a partir de nutrientes inorgánicos obtenidos del medio en el que crecen. Para diversos nutrientes minerales este proceso implica su absorción por la raíz a partir del suelo y la incorporación de los mismos a compuestos orgánicos, esenciales para el crecimiento y desarrollo del vegetal. Dicha incorporación es conocida como asimilación de nutrientes. La asimilación de algunos nutrientes, particularmente Nitrógeno y Azufre, requieren se una compleja serie de reacciones bioquímicas que se encuentran entres la de mayor requerimiento energético entre los organismos vivos.
El nitrógeno es el nutriente que mas limita el crecimiento de las plantas en la mayoría de las especies. En la célula vegetal son numerosos los compuestos que tiene nitrógeno: aminoácidos (proteínas), nucleocidos y nucleotidos (ADN y RNA), cofactores (NAD, FAD, coA,) y hormonas (auxinas, citoquininas y etileno), a demás de una gran variedad de metabolitos secundarios. En la biosfera este elemento se encuentra en diversas formas. La atmósfera contiene aproximadamente un 78% del nitrógeno molecular, el cual no se encuentra disponible de manera directa para la mayoría de los organismos vivos. La adquisición de nitrógeno a partir de la atmósfera requiere de la ruptura de un triple enlace covalente entre dos átomos de nitrógeno excepcional mente estable, para producir nitrato o amonio estas reacciones conocidas como fijación del nitrógeno son el resultados de procesos tanto industriales como naturales. Cuando el nitrógeno inorgánico ha sido fijado como NO3 o NH4 entra al ciclo bigeoquimico del N, pasando por diversas formas orgánicas e inorgánicas hasta que, eventualmente, regresa a su forma atmosférica bimolecular (N2). En una representación esquemática del ciclo del nitrógeno se puede ver la participación de determinados microorganismos y de las plantas en la dinámica del recambio de materiales como lo son bacterias libres o simbioticas, algas y levaduras son responsables de este proceso. Otros microorganismos producen la amonificacion o putrefacción del N orgánico del suelo formando NH4. A su vez bacterias nitrificantes promueven la transformación de NH4 en NO-2 (nitrosonomas) y de este en NO3 (nitrobacter) en los procesos de nitritacion y nitratacion. El NO3 es la principal fuente de N para las plantas las cuales incorporan este elemento mediante la reducción asimiladora del nitrógeno proceso que se encuentra íntimamente ligado ala fotosíntesis (metabolismo del nitrógeno PDF).
1.2 Degradación de aminoácidos
Los aminoácidos constituyen un grupo de nutrientes muy especiales. Su principal función es la incorporación alas proteínas corporales, proceso que es especialmente importante durante el crecimiento. Los aminoácidos forman parte también de peptidos de gran interés fisiológico, y son precursores de todas las sustancias nitrogenadas del organismo (con la excepción de las vitaminas): porfirinas, purinas, pirimidinas, creatina, carnitina, amino azucares. Pero ademas cuando la dieta es hiperproteica, los aminoácidos pueden utilizarse con fines energéticos. Y si la dieta carece de hidratos de carbono podrán convertirse en glucosa para su consumo por el sistema nervioso central (Sánchez de medina Contreras. F, Metabolismo de los aminoácidos).
Las proteínas son polímeros de aminoácidos. Si una proteína se hidroliza bajo unas condiciones cuidadosamente controladas, se liberan mayoritariamente hasta veinte tipos
Los aminoácidos constituyen un grupo de nutrientes muy especiales. Su principal función es la incorporación alas proteínas corporales, proceso que es especialmente importante durante el crecimiento. Los aminoácidos forman parte también de peptidos de gran interés fisiológico, y son precursores de todas las sustancias nitrogenadas del organismo (con la excepción de las vitaminas): porfirinas, purinas, pirimidinas, creatina, carnitina, amino azucares. Pero ademas cuando la dieta es hiperproteica, los aminoácidos pueden utilizarse con fines energéticos. Y si la dieta carece de hidratos de carbono podrán convertirse en glucosa para su consumo por el sistema nervioso central (Sánchez de medina Contreras. F, Metabolismo de los aminoácidos).
Las proteínas son polímeros de aminoácidos. Si una proteína se hidroliza bajo unas condiciones cuidadosamente controladas, se liberan mayoritariamente hasta veinte tipos
de aminoácidos (concretamente 19 aminoácidos y un iminoácido). Los aminoácidos son compuestos que presentan un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2) unidos a un mismo átomo de carbono, que se conoce como carbono alfa. Este carbono alfa se encuentra unido también a una cadena lateral (-R) que los diferencia entre si.
Todos los aminoácidos presentan al menos dos grupos ionizables (carboxilo y amino), y muchos de ellos pueden estar en su forma de zwitterión. El zwitterión es un compuesto químico que es eléctricamente neutro pero que tiene cargas formales positivas y negativas sobre átomos diferentes. Dos aminoácidos pueden unirse covalentemente mediante un enlace amida sustituido, llamado enlace peptídico, dando lugar a un péptido. El enlace peptídico se forma entre un grupo a-carboxilo de uno de los aminoácidos y el grupo a-amino del otro, por eliminación de una molécula de agua.
Aminoácidos con cadena lateral polares
Aminoácidos con cadena lateral polares
- Alanina, valina, leucina, isoleucina, prolina, metionina, fenilalanina,triptofano, cisteina, glicina.
- Asparagina, glutamina, serina, treonina, tirosina.
Aminoácido con cadena lateral polar con carga negativa
- Aspartato, glutamato.
Aminoácidos con cadena lateral polar con carga positiva.
- Arginina, Hiatidina, lisina (Herrera.E,Ramos. M, Roca. P,Bioquímica Básica).
1.3 Ciclo de la urea
La síntesis de la urea se realiza siguiendo un ciclo metabólico de reacciones alimentado por el carbamil-fosfato (que se forma a partir de carbónico y amoniaco) y el aspartato que aporta el segundo grupo amino. Algunas reacciones son mitocondriales y otras son citoplasmaticas. El conjunto de ellas se desarrolla exclusivamente en el hígado, aunque algunas de las etapas de este ciclo metabólico se pueden dar en otros tejidos. Concretamente en las células de la mucosa intestinal se desarrollan la mayor parte de estas etapas, aunque el producto final no es la urea, si no los aminoácidos ornitina, prolina, citrulina y arginina.
ETAPAS ENZIMÁTICAS
El carbamil-fosfato se origina a partir de dióxido de carbono y amoniaco con el concurso de la enzima carbamil-fosfato sintetasa. Se gastan dos moléculas de ATP, lo que garantiza enigmáticamente el funcionamiento de la reacción y, por tanto, la desaparición del amoniaco. Como el carbamil-fosfato es un compuesto rico en energía de hidrólisis, la reacción de este con la ornitina, catalizada por la ornitina transcarbamilasa, también esta favorecida. Se forma cutrulina, que es un aminoácido no proteinogenico. Ambas reacciones son mitocondriales. Las reacciones siguientes se producen en el citosol. La citrulina se une al aspartato con producción de arginin-succinato y gasto de ATP. La enzima se llama arginin-succinato sintetasa. En la etapa siguiente, catalizada por la arginin-succinato liasa, se forma arginina y se libera succinato. Por ultimo, la arginasa hidroliza la arginina produciendo urea y regenerando la ornitina. El funcionamiento del ciclo de la urea exige el gasto de tres moléculas de ATP por cada molécula de urea sintetizada. A corto plazo, la regulación del ciclo de la urea se realiza a nivel de la carbamil-fosfato sintetasa, enzima de carácter alosterico que es activada fuertemente por N-acetil -glutamato. Este compuesto se forma a partir de acetil-coA y glutamato y la reacción es activada por arginina. Se puede interpretar que los niveles de glutamato reflejan la magnitud de los procesos de desaminacion. Por otra parte, el efecto positivo de la arginina, un intermediario del ciclo, tiene un sentido de autoestimulacion que parece interesante en un proceso de destoxificacion. A largo plazo, se produce una inducción generalizada de las enzimas de la ureogenesis cuando las dietas son muy ricas en proteínas o durante el ayuno(Sanchez de Medina Contreas.F, Metabolismo de los aminoácidos).
La síntesis de la urea se realiza siguiendo un ciclo metabólico de reacciones alimentado por el carbamil-fosfato (que se forma a partir de carbónico y amoniaco) y el aspartato que aporta el segundo grupo amino. Algunas reacciones son mitocondriales y otras son citoplasmaticas. El conjunto de ellas se desarrolla exclusivamente en el hígado, aunque algunas de las etapas de este ciclo metabólico se pueden dar en otros tejidos. Concretamente en las células de la mucosa intestinal se desarrollan la mayor parte de estas etapas, aunque el producto final no es la urea, si no los aminoácidos ornitina, prolina, citrulina y arginina.
ETAPAS ENZIMÁTICAS
El carbamil-fosfato se origina a partir de dióxido de carbono y amoniaco con el concurso de la enzima carbamil-fosfato sintetasa. Se gastan dos moléculas de ATP, lo que garantiza enigmáticamente el funcionamiento de la reacción y, por tanto, la desaparición del amoniaco. Como el carbamil-fosfato es un compuesto rico en energía de hidrólisis, la reacción de este con la ornitina, catalizada por la ornitina transcarbamilasa, también esta favorecida. Se forma cutrulina, que es un aminoácido no proteinogenico. Ambas reacciones son mitocondriales. Las reacciones siguientes se producen en el citosol. La citrulina se une al aspartato con producción de arginin-succinato y gasto de ATP. La enzima se llama arginin-succinato sintetasa. En la etapa siguiente, catalizada por la arginin-succinato liasa, se forma arginina y se libera succinato. Por ultimo, la arginasa hidroliza la arginina produciendo urea y regenerando la ornitina. El funcionamiento del ciclo de la urea exige el gasto de tres moléculas de ATP por cada molécula de urea sintetizada. A corto plazo, la regulación del ciclo de la urea se realiza a nivel de la carbamil-fosfato sintetasa, enzima de carácter alosterico que es activada fuertemente por N-acetil -glutamato. Este compuesto se forma a partir de acetil-coA y glutamato y la reacción es activada por arginina. Se puede interpretar que los niveles de glutamato reflejan la magnitud de los procesos de desaminacion. Por otra parte, el efecto positivo de la arginina, un intermediario del ciclo, tiene un sentido de autoestimulacion que parece interesante en un proceso de destoxificacion. A largo plazo, se produce una inducción generalizada de las enzimas de la ureogenesis cuando las dietas son muy ricas en proteínas o durante el ayuno(Sanchez de Medina Contreas.F, Metabolismo de los aminoácidos).
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